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Introduzione ai tensioattivi
I tensioattivi possiedono una struttura molecolare anfifilica: un'estremità contiene un gruppo idrofilo, chiamato testa idrofila, mentre l'altra estremità contiene un gruppo idrofobo, chiamato coda idrofobica. La testa idrofila consente ai tensioattivi di dissolversi in acqua nella loro forma monomerica.
Il gruppo idrofilo è spesso un gruppo polare, che può essere un gruppo carbossilico (-COOH), un gruppo acido solfonico (-SO3H), un gruppo amminico (-NH2), ammine e loro sali, gruppi idrossilici (-OH), gruppi ammidici o legami eterei (-O-) come altri esempi di gruppi idrofili polari.
Il gruppo idrofobico è in genere una catena idrocarburica non polare, come le catene alchiliche idrofobiche (R- per alchile) o i gruppi aromatici (Ar- per arile).
I tensioattivi possono essere classificati in tensioattivi ionici (inclusi tensioattivi cationici e anionici), tensioattivi non ionici, tensioattivi anfoteri, tensioattivi misti e altri. Nelle soluzioni di tensioattivi, quando la concentrazione del tensioattivo raggiunge un certo valore, le molecole di tensioattivo formano vari aggregati ordinati noti come micelle. Il processo di micellizzazione, o formazione di micelle, è una proprietà fondamentale delle soluzioni di tensioattivi, poiché molti importanti fenomeni interfacciali sono associati alla formazione di micelle.
La concentrazione alla quale i tensioattivi formano micelle in soluzione è definita Concentrazione Micellare Critica (CMC). Le micelle non sono strutture sferiche fisse; presentano piuttosto un'estrema irregolarità e variazioni dinamiche della forma. In determinate condizioni, i tensioattivi possono anche presentare stati micellari inversi.
Fattori che influenzano la CMC:
- Struttura del tensioattivo
- Tipologia e presenza di additivi
- Temperatura
Interazioni tra tensioattivi e proteine
Le proteine contengono gruppi apolari, polari e carichi, e molte molecole anfifiliche possono interagire con le proteine in vari modi. A seconda delle condizioni, i tensioattivi possono formare aggregati molecolari organizzati con strutture diverse, come micelle o micelle inverse, che interagiscono in modo diverso con le proteine.
Le interazioni tra proteine e tensioattivi (Proteina-Tensioattivo, PS) coinvolgono principalmente interazioni elettrostatiche e interazioni idrofobiche. I tensioattivi ionici interagiscono con le proteine principalmente attraverso le forze elettrostatiche del gruppo polare e le interazioni idrofobiche della catena carboniosa alifatica, legandosi alle regioni polari e idrofobiche della proteina, formando così complessi PS.
I tensioattivi non ionici interagiscono principalmente con le proteine attraverso forze idrofobiche, dove le catene idrofobiche interagiscono con le regioni idrofobiche delle proteine. L'interazione può influenzare sia la struttura che la funzione del tensioattivo e della proteina. Pertanto, il tipo e la concentrazione dei tensioattivi, insieme al contesto ambientale, determinano se i tensioattivi stabilizzano o destabilizzano le proteine, nonché se ne promuovono l'aggregazione o la dispersione.
Valore HLB dei tensioattivi
Affinché un tensioattivo esprima la sua peculiare attività interfacciale, deve bilanciare le componenti idrofobiche e idrofile. L'HLB (Hydrophile-Lipophile Balance) è una misura dell'equilibrio idrofilo-lipofilo dei tensioattivi e funge da indicatore delle proprietà idrofile e idrofobiche dei tensioattivi.
Il valore HLB è un valore relativo (compreso tra 0 e 40). Ad esempio, la paraffina ha un valore HLB pari a 0 (nessuna componente idrofila), il polietilenglicole ha un valore HLB pari a 20 e l'SDS (sodio dodecil solfato), altamente idrofilo, ha un valore HLB pari a 40. Il valore HLB può fungere da riferimento nella selezione dei tensioattivi. Un valore HLB più elevato indica una migliore idrofilia, mentre un valore HLB più basso suggerisce una minore idrofilia.
Data di pubblicazione: 10-09-2024