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Introduzione ai tensioattivi
I tensioattivi possiedono una struttura molecolare anfifilica: un'estremità contiene un gruppo idrofilo, indicato come testa idrofila, mentre l'altra estremità contiene un gruppo idrofobico, noto come coda idrofobica. La testa idrofila consente ai tensioattivi di dissolversi in acqua nella loro forma monomerica.
Il gruppo idrofilo è spesso un gruppo polare, che può essere un gruppo carbossilico (-cooh), un gruppo di acido solfonico (-so3H), un gruppo amminico (-nh2), le amine e i loro sali, gruppi idrossilici (-OH), gruppi amidici o collegamenti etere
Il gruppo idrofobico è in genere una catena di idrocarburi non polari, come catene alchiliche idrofobiche (R-per alchil) o gruppi aromatici (aryl per aril).
I tensioattivi possono essere classificati in tensioattivi ionici (inclusi tensioattivi cationici e anionici), tensioattivi non ionici, tensioattivi anfoteri, tensioattivi misti e altri. Nelle soluzioni di tensioattivo, quando la concentrazione del tensioattivo raggiunge un certo valore, le molecole di tensioattivo formeranno vari aggregati ordinati noti come micelle. Il processo di micellizzazione, o formazione di micelle, è una proprietà fondamentale cruciale delle soluzioni di tensioattivo, poiché molti importanti fenomeni interfacciali sono associati alla formazione di micelle.
La concentrazione a cui i tensioattivi formano micelle in soluzione è definita concentrazione critica delle micelle (CMC). Le micelle non sono fisse, strutture sferiche; Piuttosto, mostrano un'estremo irregolarità e cambiamenti di forma dinamica. In determinate condizioni, i tensioattivi possono anche esibire stati di micelle inversa.
Fattori che influenzano la CMC:
- Struttura del tensioattivo
- Tipo e presenza di additivi
- Temperatura
Interazioni tra tensioattivi e proteine
Le proteine contengono gruppi non polari, polari e carichi e molte molecole anfifiliche possono interagire con le proteine in vari modi. A seconda delle condizioni, i tensioattivi possono formare aggregati organizzati molecolari con strutture diverse, come micelle o micelle inverse, che interagiscono in modo diverso con le proteine.
Le interazioni tra proteine e tensioattivi (superfattante proteico, PS) coinvolgono principalmente interazioni elettrostatiche e interazioni idrofobiche. I tensioattivi ionici interagiscono con le proteine principalmente attraverso le forze elettrostatiche del gruppo polare e le interazioni idrofobiche della catena di carbonio alifatico, legandosi alle regioni polari e idrofobiche della proteina, formando così complessi PS.
I tensioattivi non ionici interagiscono principalmente con le proteine attraverso le forze idrofobiche, in cui le catene idrofobiche interagiscono con le regioni idrofobiche delle proteine. L'interazione può influenzare sia la struttura che la funzione del tensioattivo e della proteina. Pertanto, il tipo e la concentrazione di tensioattivi, insieme al contesto ambientale, determinano se i tensioattivi stabilizzano o destabilizzano le proteine, nonché se promuovono l'aggregazione o la dispersione.
Valore HLB dei tensioattivi
Per un tensioattivo per mostrare la sua attività interfacciale unica, deve bilanciare i componenti idrofobici e idrofili. L'HLB (equilibrio idrofilo-lipofilo) è una misura dell'equilibrio idrofilo-lipofilo dei tensioattivi e funge da indicatore delle proprietà idrofili e idrofobiche dei tensioattivi.
Il valore HLB è un valore relativo (che va da 0 a 40). Ad esempio, la paraffina ha un valore HLB di 0 (nessun componente idrofilo), il polietilenglicole ha un valore HLB di 20 e la SDS altamente idrofila (dodecil solfato di sodio) ha un valore HLB di 40. Il valore HLB può servire come riferimento guida quando si seleziona i tensioact. Un valore HLB più elevato indica una migliore idrofilia, mentre un valore HLB inferiore suggerisce un'idrofilia più scarsa.
Tempo post: settembre-10-2024